Израильские исследователи разработали новый способ лечения диабета 2-го типа (инсулиннезависимого сахарного диабета).

Диабет 2-го типа является опасным заболеванием, которое развивается постепенно, практически при полном отсутствии симптомов. В результате нередко больной обращается к врачу слишком поздно.

Медикамент, разработанный израильтянами, распознает и уничтожает белковые образования, которые вызывают диабет 2-го типа. Данные структуры образуют тела, разрушающие окружающую ткань.

Ученые предполагают, что по такой же методике возможно разработать лекарство против других тяжелых заболеваний, таких, как болезнь Альцхаймера или Паркинссона, а также против губчатого энцефалита ("коровьего бешенства").

03.08 13:11 | [Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ]

Честно говоря, не совсем понимаю, что значит "белковые образования, которые вызывают диабет 2 типа". Думаю, что тот, кто выяснит, что именно вызывает диабет 2 типа, получит, как минимум, две нобелевские премии - одну по медицине, другую "мира".

Ваша ссылка не открывается.

Странно Сейчас сам попробовал - все открылось...

Да, теперь открылось, но это нисколько не прояснило ситуацию, за исключением того, что на сайте было предложено найти другие новости с ключевым словом "Израиль".

Увы.... Впрочем, "Глобальный Еврейский Он-лайн Центр" [Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ] также без каких-либо комментариев.
Кстати, там есть и еще одно интересное сообщение:
Израильский профессор Ирун Коэн и его коллеги из института Вейцмана разработали необычный способ, позволяющий остановить развитие ювенильного, или инсулин-зависимого, диабета. Исследователи обнаружили, что развитие этой болезни у мышей останавливалось при введении в их организм маленького пептидного фрагмента, известного под названием p277. На основе работы было создано уже успешно себя оправдавшее лекарство и для людей. Статья об этом опубликована 24 ноября в журнале The Lancet.
[Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ]

Гм-м... А вот еще очень любопытное сообщение, на которое случайно наткнулся:

Диабет провоцирует рак

Диабет является одним из факторов риска развития рака кишечника. Об этом сообщили исследователи из Научно-исследовательского онкологического центра Великобритании.

Как показали проведенные ими исследования, в ходе которых было обследовано более 10 тысяч мужчин и женщин в возрасте от 45 до 79 лет, наличие сахарного диабета (или других близких к нему нарушений метаболизма глюкозы) увеличивает вероятность развития рака кишечника почти в три раза. Эта зависимость оказалась наиболее четко выражена у пожилых мужчин.

По мнению ученых, связь между диабетом и раком объясняется общими факторами патогенеза этих заболеваний. Так, известно, что и рак кишечника, и сахарный диабет провоцируются определенными видами диет, а также нарушениями гормонального баланса в организме. Поэтому наличие одного из этих заболеваний может быть предвестником второго.

[Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ]

Lancet. 2001 Nov 24;358(9295):1749-53. Related Articles, Links


Comment in:
Lancet. 2002 Aug 10;360(9331):488; author reply 488.

Beta-cell function in new-onset type 1 diabetes and immunomodulation with a heat-shock protein peptide (DiaPep277): a randomised, double-blind, phase II trial.

Raz I, Elias D, Avron A, Tamir M, Metzger M, Cohen IR.

Department of Internal Medicine, Hadassah-Hebrew University Medical School, Jerusalem, Israel.

BACKGROUND: Type 1 diabetes results from autoimmune destruction of insulin-producing pancreatic beta cells. The 60 kDa heat-shock protein (hsp60) is one of the known target self antigens. An immunomodulatory peptide from hsp60, p277, arrested beta-cell destruction and maintained insulin production in newly diabetic NOD mice. We did a randomised, double-blind, phase II study of peptide treatment in patients with newly diagnosed (<6 months) type 1 diabetes. METHODS: 35 patients with type 1 diabetes and basal C-peptide concentrations above 0.1 nmol/L were assigned subcutaneous injections of 1 mg p277 and 40 mg mannitol in vegetable oil (DiaPep277; n=18) at entry, 1 month, and 6 months, or three placebo injections (mannitol in vehicle; placebo; n=17). The primary endpoint was glucagon-stimulated C-peptide production. Secondary endpoints were metabolic control and T-cell autoimmunity to hsp60 and to p277 (assayed by cytokine secretion). 31 patients completed 10 months of follow-up and were included in the intention-to-treat analysis. FINDINGS: At 10 months, mean C-peptide concentrations had fallen in the placebo group (n=16) but were maintained in the DiaPep277 group (n=15; 0.26 [SD 0.11] vs 0.93 [0.35] nmol/L; p=0.039). Need for exogenous insulin was higher in the placebo than in the DiaPep277 group (0.67 [0.33] vs 0.43 [0.17] U/kg; p=0.042). Haemoglobin A1c concentrations were low (around 7%) in both groups. T-cell reactivity to hsp60 and p277 in the DiaPep277 group showed an enhanced T-helper-2 cytokine phenotype. No adverse effects were noted. INTERPRETATION: Although this study was small, treatment of newly diagnosed type 1 diabetes with DiaPep277 seems to preserve endogenous insulin production, perhaps through induction of a shift from T-helper-1 to T-helper-2 cytokines produced by the autoimmune T cells.

Publication Types:
Clinical Trial
Legal Cases
Randomized Controlled Trial

PMID: 11734230 [PubMed - indexed for MEDLINE]Всего 18 ссылок.

Что касается 2 типа, то в теории наиболее вероятно речь идет либо о GLP ( менее вероятно), либо это некие перепевы истории с амилином .В любом случае - до начала работы ежегодного EASD в Мюнхене меньше месяца, так что расскажем.

История же " колоректальный рак и диабет" в теории складывается с историей "ИПРФ1 и колоректальный рак" , но на практике в нашей стране, как и полагается при неидеальной компенсации диабета,основная причина смерти - ИБС и макрососудистые осложнения, хотя в Москве сейчас средняя продолжительность жизни при СД2 превысила 70 лет .
А ссылка интересная.

Уважаемые коллеги,

Думается, речь идет о научной группе Эхуда Газита:

[Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ]

В Pubmede можно легко найти последние новости. Всегда удивляет почему в русских сводках нет ссылки на источник.

Cпасибо !
Эта проблема на слуху уже 2-3 года.
"The most popular theory has revolved around long clumps of misfolded proteins known as amyloid fibrils that kill cells in patients. Therapeutic efforts have focused on breaking up these deposits. In Alzheimer’s they are called amyloid plaques; in Parkinson’s they are called Lewy bodies; in type II diabetes they are called islet amyloid deposits and occur in the "islets of Langerhans," the area of the pancreas where insulin is produced and regulated.

"Type II diabetes is one of the most common amyloid-related diseases," says Ehud Gazit, Ph.D., a researcher at Tel Aviv University in Israel and lead author of the study. "The Centers for Disease Control and Prevention in Atlanta estimate that more than 18 percent of American adults older than age 65 have diabetes, almost entirely of type II." As the life expectancy of people around the world continues to increase, this and other age-related diseases will become an even greater public health concern, he says."

Уважаемые коллеги,

Пришел к окончательному выводу, что российская заметка пыталась описать последнюю работу группы д-ра Эхуда Газита, опубликованную в начале августа:

Angew Chem Int Ed Engl. 2004 Aug 6;43(31):4041-4.
Inhibition of Amyloid Fibril Formation by Peptide Analogues Modified with alpha-Aminoisobutyric Acid.
Gilead S, Gazit E.

Статья описывает новую модификацию пептида- разрушителя бета-слоев. В пептид встроен альфа-метилированный аланин, что делает пептид более агрессивным по отношению к бета-слоям, чем все известные пролиновые модификации. Если кому-то интересен полный текст статьи с удовольствием перешлю PDF. file.

Нормальная адаптация статьи:

A new approach to type II diabetes? "Beta-breaker" should break up incorrectly folded, destructive protein structures

Type II diabetes, also known as adult-onset diabetes, is starting to reach epidemic proportions. More and more young people are suffering from this disease. In the meantime, it has generally been agreed that in type II diabetes-as well as in Alzheimer's disease, Parkinson's disease, and "mad cow disease" BSE-incorrectly folded proteins are at the root of the disorder. These misfiled proteins clump together to form amyloid fibers, which form deposits that destroy the surrounding tissue. A key step in the formation of the amyloid deposits is the conversion of the correctly folded protein to a corrugated "ß-sheet" structure. This led to the idea of developing drugs that hinder this type of folding and break up the ß-sheets. Israeli scientists have now developed a new type of "beta-breaker."

The concept of beta-breakers is derived from short peptide chains that correspond to segments of the amyloid-forming proteins. The previously used peptide inhibitors have beta-breaking components, such as the amino acid proline, built into them. Sharon Gilead and Ehud Gazit have now come up with a substantially stronger beta-breaking amino acid, alpha-aminoisobutyric acid (Aib). Aib is basically nothing more than a molecule of the natural amino acid alanine, but with a methyl group (-CH3) replacing a hydrogen atom on the alpha-carbon atom. This additional methyl group considerably limits the flexibility of the molecule so that Aib is not able to adopt the spatial structure necessary to form a ß-sheet structure.

For a test subject, the team selected the peptide hormone amylin, which is stored together with insulin in the islets of Langerhans in the pancreas. It has a tendency to aggregate in the form of amyloid fibers, which destroys the cells of the islets, causing type II diabetes. The researchers copied the sequence of the peptide that they had previously determined as important for the intermolecular recognition and aggregation of incorrectly folded peptides. Within this sequence, they replaced two amino acids with Aib components-and the beta-breaker was complete. Because the modification does not disrupt the recognition process, the beta-breakers are deposited along with the amylin when it tries to aggregate into amyloid fibers. A ten-fold excess of the beta-breaker was able to drastically reduce the formation of amyloid fibers.

The same concept could also be used to produce beta-breakers for other proteins with a tendency to fold incorrectly. The researchers are thus hoping for a new generation of drugs to fight amyloid diseases.
Source: ANGEWANDTE CHEMIE INTERNATIONAL EDITION

[Ссылки доступны только зарегистрированным пользователям ]